ВЫДЕЛЕНИЕ И СВОЙСТВА L-ЛИЗИН-<img src="/get_item_image.asp?id=17906511&img=FO_1_1.gif" align=absmiddle border=0> -ОКСИДАЗЫ ИЗ ГРИБА <i>Trichoderma</i> cf. <i>aureoviride</i> Rifai ВКМ F-4268D

Выделена и охарактеризована L-лизин-<img src="/get_item_image.asp?id=17906511&img=FO_2_1.gif" align=absmiddle border=0> -оксидаза (ЛО), синтезируемая грибом <i>Trichoderma</i> cf. <i>aureoviride</i> Rifai ВКМ F-4268D в условиях солевого стресса. Разработан метод выделения и очистки фермента, который основан на осаждении его из культуральной жидкости сульфатом меди. Последующие стадии очистки ЛО методами гидрофобной (на октил-сефарозе) и ионообменной (на DEAE ToyoPearl) хроматографии позволили получить гомогенный препарат фермента с высокой степенью очистки (310 раз) и высокой удельной активностью (90 Е/мг белка). С помощью гель-фильтрации и нативного электрофореза определена молекулярная масса фермента, равная 115116 кДа. По данным SDS-электрофореза ЛО является димером с одинаковыми субъединицами (5758 кДа). Спектр оптического поглощения ЛО соответствует спектру флавопротеина с максимумами при 278, 390 и 465 (плечо 490) нм. ЛО стереоспецифичный фермент, окисляющий практически только <i>L</i>-лизин (рН оптимум 7.88.2). Незначительная активность отмечалась по отношению к <i>L</i>-орнитину и <i>L</i>-аргинину. Установлено, что ЛО стабильна при температурах до 50°С.

Журнал
Номер выпуска
5
Язык
Русский
Страницы
594
Статус
Опубликовано
Том
81
Год
2012
Организации
  • 1 Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук, Пущино
  • 2 Российский университет дружбы народов, Москва
Цитировать
Поделиться

Другие записи