Выделена и охарактеризована L-лизин- -оксидаза (ЛО), синтезируемая грибом Trichoderma cf. aureoviride Rifai ВКМ F-4268D в условиях солевого стресса. Разработан метод выделения и очистки фермента, который основан на осаждении его из культуральной жидкости сульфатом меди. Последующие стадии очистки ЛО методами гидрофобной (на октил-сефарозе) и ионообменной (на DEAE ToyoPearl) хроматографии позволили получить гомогенный препарат фермента с высокой степенью очистки (310 раз) и высокой удельной активностью (90 Е/мг белка). С помощью гель-фильтрации и нативного электрофореза определена молекулярная масса фермента, равная 115116 кДа. По данным SDS-электрофореза ЛО является димером с одинаковыми субъединицами (5758 кДа). Спектр оптического поглощения ЛО соответствует спектру флавопротеина с максимумами при 278, 390 и 465 (плечо 490) нм. ЛО стереоспецифичный фермент, окисляющий практически только L-лизин (рН оптимум 7.88.2). Незначительная активность отмечалась по отношению к L-орнитину и L-аргинину. Установлено, что ЛО стабильна при температурах до 50°С.