АТР-зависимый сопряженный с ГАМКа-рецепторами Cl--насос нейрональных мембран

Впервые в нейрональных мембранах мозга и обонятельной выстилки животных обнаружена новая АТР-гидролазная белковая структура. Ряд биохимических свойств Cl -,HCO 3 --АТР-азы (специфичность к анионам, чувствительность к SH-реагентам, блокаторам высокоэнергетического фосфорилированного интермедиата, участие в АТР-зависимом транспорте ионов Cl -, прямое фосфорилирование АТР и другие) позволяют причислить фермент к электрогенным транспортным АТР-азам Р-типа. Однако взаимодействия обнаруженной Cl -,HCO 3 --АТР-азы с ГАМК A-рецепторами на клеточном, молекулярном и функциональном уровнях (специфичность к нуклеотидам, чувствительность к активаторам и блокаторам Cl --каналов, молекулярная масса и субъединичный состав, дефосфорилирование ГАМК A-ергическими лигандами, участие в ГАМК A-регулируемом транспорте Cl -, вовлечение в пикротоксин-индуцируемую судорожную активность, локализация Cl -,HCO 3 --АТР-азы на цитоплазматической стороне ГАМК A-ергических синаптических структур мозга) демонстрируют, что фермент не связан с транспортными АТР-азами Р-типа, а функционально и структурно сопряжен с ГАМК A-рецепторами.