Белки из биоптатов и аутоптатов m. vastus lateralis человека фракционировали двумерным электрофорезом методом О'Фаррелла (2DE), и 89 полученных фракций идентифицировали с помощью масс-спектрометрии как продукты экспрессии 55 генов. Благодаря использованию модификации 2DE (включающей в себя фракционирование белков в первом направлении неравновесным электрофорезом в градиенте pH) среди идентифицированных «мажорных» саркомерных, цитоплазматических, митохондриальных и других белков выявлено несколько необычных для 2DE-анализа белковых фракций: белки, содержащие PDZ и LIM-домены (pI > 8,70), «фрагменты» известных белков и стабильный комплекс ферритиновых цепей. Полученные данные рассматриваются как основа для последующих исследований белков скелетных мышц человека при изучении молекулярных механизмов некоторых физиологических и патологических процессов.
Proteins from bioptats and autoptats of human m. vastus lateralis were separated by two-dimensional gel elec-trophoresis (a special modification of O'Farrell's method). Eighty-nine protein spots were identified by MALDI-TOF MS and MS/MS as expression products of 55 genes. Use of the modification of O'Farrell's method that included non-equilibrium electrophoresis in a pH gradient revealed major sarcomeric, mitochondrial, and cytosolic proteins as some proteins unusual for 2DE-analysis, for example PDZ- and LIM-domain containing proteins (pI > 8.70) and also complex of heavy and light ferritin chains. The data are considered as a basis for subsequent studies of proteins from human skeletal muscles investigation of molecular mechanisms of some physiological and pathological processes.